Amyloid β-protein (10-20) ；YEVHHQKLVFF

一、基本信息英文全称Amyloid β-protein (10-20)中文全称β 淀粉样蛋白 10-20 片段三字母序列Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe单字母序列YEVHHQKLVFF氨基酸总数11 aa分子式C71H99N17O16分子量1446.68结构修饰游离末端线性肽 H-YEVHHQKLVFF-OH无乙酰、酰胺、二硫键、环化、荧光 / 生物素标记无侧链修饰。结构式二、理化性质紫外定量 含 Tyr、双 Phe280 nm 紫外吸收明显可分光光度直接定量Tyr 光敏全程避光操作。氧化稳定性 无 Met、Cys无氧化降解位点水溶液稳定性远优于含 Met 的 Aβ40/Aβ42。电荷特征pH7.4 酸性残基Glu碱性残基His×2、Lys整体弱负电适配 pH6.8–7.4 PBS、细胞培养液。溶解性与聚集特性 核心序列 LVFF17-20 位是 Aβ 起始疏水结合基序但本片段缺失下游 IIGLM 强疏水纤维稳定区水溶性良好纯水 / 低浓度 DMSO 即可溶解无需 HFIP 预处理仅能形成瞬时微弱寡聚无法组装稳定淀粉样纤维无长期沉淀。空间构象 肽链 N 端亲水YEVHHQKC 端 LVFF 局部疏水常温下以无规卷曲为主仅短暂局部疏水相互作用不能形成稳定 β 折叠片层。三、生物学背景Aβ(10-20) 单独截取 Aβ 中 LVFF 关键聚集起始基序剔除 N 端 1-9 亲水序列与 21 位之后的强疏水区段。是单独研究 LVFF 结构功能的专用对照肽常与 Aβ(1-16)、SP17、Aβ(22-35) 搭配做梯度截短构效对比区分 LVFF 与 IIGLM 各自作用。四、生物学功能仅携带 LVFF 聚集启动位点无完整纤维化能力无成熟淀粉样斑块形成神经元毒性极低几乎不诱导氧化应激、细胞凋亡包含多种 Aβ 抗体识别表位用于抗体结合位点定位对照含 IIGLM 的疏水片段证明 IIGLM 是稳定淀粉样纤维必需结构。五、科研应用Aβ 聚集机制分段对照实验单独探究 LVFF 基序功能淀粉样纤维化抑制剂筛选阴性对照Aβ 抗原表位、中和抗体结合区域鉴定区分 LVFF 起始聚集、IIGLM 维持纤维结构的分工。六、溶解与储存规范溶解无菌 pH7.2 PBS 常温避光配制高浓度可加≤1% DMSO 助溶无需 HFIP冻干粉避光密封分装短期 - 20℃长期分装 - 80℃保存工作液避免反复冻融2~8℃避光可稳定存放 5 天以上。